تفاصيل الوثيقة

نوع الوثيقة : مقال في مجلة دورية 
عنوان الوثيقة :
Characterisation of an anionic peroxidase from horseradish cv. Balady
Characterisation of an anionic peroxidase from horseradish cv. Balady
 
الموضوع : كيمياء حيوية 
لغة الوثيقة : الانجليزية 
المستخلص : An anionic peroxidase POIII, molecular weight 56 kDa, was purified from the roots of horseradish cv. Balady. The enzyme exhibited high activity towards o-phenylenediamine and guaiacol, while o-dianisidine had moderate peroxidase activity. Pyrogallol and p-aminoantipyrine had low affinity toward POIII. POIII was found to have a temperature optimum at 40 °C; the enzyme activity remained stable up to 40 °C and retained 87%, 51% and 29% of its activity at 50, 60 and 70 °C, respectively. The enzyme exhibited more than 50% of activity in the pH range between 4.0 and 8.0 with its pH optimum at 5.5. Several metal cations had partial inhibitory effects toward POIII. Fe3+ enhanced the activity of the enzyme by 160% at 5 mM. All the metal chelators caused partial inhibitory effects toward POIII, except for EDTA at 1 mM, which had no effect on the enzyme. 
ردمد : 0308-8146 
اسم الدورية : Food Chemistry 
المجلد : 128 
العدد : 3 
سنة النشر : 1432 هـ
2011 م
 
نوع المقالة : مقالة علمية 
تاريخ الاضافة على الموقع : Monday, February 13, 2012 

الباحثون

اسم الباحث (عربي)اسم الباحث (انجليزي)نوع الباحثالمرتبة العلميةالبريد الالكتروني
صالح أحمد محمدMohamed, Saleh Ahmedباحثدكتوراهsaleh38@hotmail.com
خالد عمر أبو النجاAbulnaja, Khalid Oباحثدكتوراهkabualnaja@kau.edu.sa
عاطف سعدي عدسAds, Atef Sباحثدكتوراه 
جلال الدين أعظم جلال خانKhan, Jalaluddin A Jباحثدكتوراهjjalal@kau.edu.sa
طه عبدالله قمصانيKumosani, Taha Abdullahباحثدكتوراهtkumosani@kau.edu.sa

الملفات

اسم الملفالنوعالوصف
 32276.pdf pdfAbstract

الرجوع إلى صفحة الأبحاث